авторефераты диссертаций БЕСПЛАТНАЯ  БИБЛИОТЕКА

АВТОРЕФЕРАТЫ КАНДИДАТСКИХ, ДОКТОРСКИХ ДИССЕРТАЦИЙ

<< ГЛАВНАЯ
АГРОИНЖЕНЕРИЯ
АСТРОНОМИЯ
БЕЗОПАСНОСТЬ
БИОЛОГИЯ
ЗЕМЛЯ
ИНФОРМАТИКА
ИСКУССТВОВЕДЕНИЕ
ИСТОРИЯ
КУЛЬТУРОЛОГИЯ
МАШИНОСТРОЕНИЕ
МЕДИЦИНА
МЕТАЛЛУРГИЯ
МЕХАНИКА
ПЕДАГОГИКА
ПОЛИТИКА
ПРИБОРОСТРОЕНИЕ
ПРОДОВОЛЬСТВИЕ
ПСИХОЛОГИЯ
РАДИОТЕХНИКА
СЕЛЬСКОЕ ХОЗЯЙСТВО
СОЦИОЛОГИЯ
СТРОИТЕЛЬСТВО
ТЕХНИЧЕСКИЕ НАУКИ
ТРАНСПОРТ
ФАРМАЦЕВТИКА
ФИЗИКА
ФИЗИОЛОГИЯ
ФИЛОЛОГИЯ
ФИЛОСОФИЯ
ХИМИЯ
ЭКОНОМИКА
ЭЛЕКТРОТЕХНИКА
ЭНЕРГЕТИКА
ЮРИСПРУДЕНЦИЯ
ЯЗЫКОЗНАНИЕ
РАЗНОЕ
КОНТАКТЫ

Усиленный атерогенный эффект макрофагов из моноцитов крови больных ибс, выявленный в аэробных условиях и при аноксии in vitro.

На правах рукописи

Хильченко Алексей Валериевич УСИЛЕННЫЙ АТЕРОГЕННЫЙ ЭФФЕКТ МАКРОФАГОВ ИЗ МОНОЦИТОВ КРОВИ БОЛЬНЫХ ИБС, ВЫЯВЛЕННЫЙ В АЭРОБНЫХ УСЛОВИЯХ И ПРИ АНОКСИИ IN VITRO.

03.00.04 – биохимия

Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук

.

Москва – 2008

Работа выполнена в Государственном учреждении Научно-исследовательском институте биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича Российской академии медицинских наук

Научный консультант: доктор медицинских наук, профессор Биленко Марианна Владимировна

Официальные оппоненты: доктор биологических наук Ипатова Ольга Михайлова доктор биологических наук Дудник Людмила Борисовна

Ведущая организация: Московский государственный университет имени М.В.

Ломоносова, Факультет Фундаментальной медицины

Защита диссертации состоится 24 апреля 2008 г. в 14 часов на заседании диссертационного совета Д. 001.010.01. при ГУ НИИ БМХ РАМН по адресу: 119121, Москва, ул.

Погодинская, д.

С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке ГУ НИИ БМХ РАМН по адресу:

119121, Москва, ул. Погодинская, д. Автореферат разослан “ “ марта 2008г.

Ученый секретарь Диссертационного света Кандидат химических наук Е.А. Карпова

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность проблемы.

В настоящее время очевидно, что ключевым фактором возникновения атеросклеротических повреждений в сосудах является функциональная активность макрофагов (МФ), в частности, их способность распознавать, связывать и поглощать липопротеины низкой плотности (ЛНП), что ведет к накоплению в макрофагах липидов и холестерина, нарушению метаболизма макрофагов, превращению их в пенистые клетки, являющиеся ранней стадий проявления атеросклероза. При этом, атеросклеротические повреждения сосудов являются основной нарушений сосудистого кровообращения, причиной развития сердечно-сосудистых заболеваний, инвалидности и смерти населения крупных городов России и других развитых стран мира.

К существующим факторам «риска» развития атеросклероза, относят также гипертонию, курение, стресс, охлаждение и другие факторы [Ross R, 1986;

O'Donnell CJ, Ridker PM, Glynn RJ, et al., 1997], сопровождающиеся генерализованной гипоксией, и локальной ишемией сосудистой стенки [Crawford DW and Kramsch DM, 1988;

Seidel SL and Strong R, 1986]. Спазмы и локальная ишемия сосудов ведут к выделению эндотелиальными клетками (ЭК), МФ, клетками соединительной ткани, гладкомышечными клетками, элементами крови, в том числе циркулирующими моноцитами, активных форм кислорода (АФК), провоспалительных цитокинов (ФНО-, ИЛ-1, ИЛ-6 и др.), которые “прймируют” и “стимулируют” клетки, усиливают их способность окислять ЛНП [Клебанов ГИ, Владимеров ЮА, 1999;

Ma J, 2003].

Имеются данные, согласно которым лишь активированные моноциты/макрофаги обладают способностью осуществлять свои многоплановые функции, в том числе выделять АФК, окислять и поглощать ЛНП [Ma J, et al., 2003]. Однако, дозы цитокинов, сроки инкубации, необходимые для активации ими макрофагов in vitro, а также способность моноцит-производных макрофагов крови человека подвергаться активации in vivo, приобретая способность окислительно модифицировать ЛНП in vivo и in vitro, исследованы недостаточно.

Особенно важным является вопрос об активации моноцит-производных макрофагов крови in vivo при различных патологиях, протекающих на фоне ишемии и воспаления.

Многократно показано, что в крови больных ишемической болезнью сердца (ИБС) резко повышено содержание таких цитокинов как ИЛ-1, ИЛ-6, ФНО- и др. [Holm T, et al., 2003;

Valgimigli M, et al., 2003;

Mizia-Stec K, et al., 2003;

Takahashi K, et al., 2002;

Hojo Y, et al., 2002;

Mazzone A, et al., 2001], являющихся активными стимуляторами моноцитов/макрофагов in vitro. Однако, за исключением данных об изменении генных и морфологических признаков моноцит-производных макрофагов, прямых работ, указывающих на усиление функциональной активности моноцит-производных макрофагов из крови больных ИБС (МФИБС), в литературе не выявлено, что препятствует ранней диагностике и направленному лечебному воздействию на функцию моноцитов/макрофагов у больных ИБС в целях предотвращения возникновения у них атеросклероза.

Несмотря на то, что проф. Биленко М.В. с группой сотрудников ранее отчетливо показано, что частичная и тотальная ишемия различных органов ведет к усилению продукции тканями АФК, первичных, вторичных и конечных продуктов ПОЛ, выходу этих продуктов в кровь, усилению способности ЭК сосудов окислять ЛДЛ [Биленко М.В. и др.1990;

Биленко М.В., Вахрушева Т.В.,Федосова С.В.,1998;

Биленко М.В., Ладыгина В.П., Федосова С.В.,1996 и др.], исследования по влиянию ишемии на способность моноцит производных макрофагов окислять и поглощать ЛНП практически отсутствуют.

Наряду с клеточными элементами сосудистой стенки и крови, существенная роль в атерогенезе принадлежит содержанию холестерина в крови больных и степени окисленности ЛНП. Показано, что количество окислительно модифицированных ЛНП в крови гиперхолестеринемичных людей [Cazzolato G, еt al., 1991] или животных [Hodis HN, et al., 1994;

Лопухин ЮМ, Владимиров ЮА, Молоденков МН, и др., 1983] выше, чем в крови людей и животных с нормальным содержанием холестерина.

Липопротеины низкой плотности, от людей с гиперхолестеринемией содержат также не только более высокое количество свободного холестерина и триглицеридов, но и продуктов перекисного окисления липидов (ПОЛ), низкое содержание антиоксидантов (CoQ10, Vit E), обладают более высоким отрицательным зарядом, характеризующим модификацию апо-В белка, что обусловливает их способность быть распознанными и практически недозируемо поглощенными МФ [Steinberg D;

Lewis A, 1994;

Тертов ВВ, и др., 1989;

Sevanian A, et al., 1996].

Однако, способность ЛНП, полученных от людей с гиперхолестеринемией (ЛНПг) подвергаться дальнейшему in vivo или in vitro окислению по сравнению с ЛНП, полученными из крови здоровых доноров (ЛНПн), изучена недостаточно;

имеющиеся работы единичны, проведены, главным образом, с использование Cu2+ - опосредованного окисления и не содержат анализа показателей, характеризующих окислительную модификацию апо-В белка и тестов на сравнительную способность МФ к поглощению ЛНПн и ЛНПг.

Цель исследования:

Изучение способности макрофагов, полученных из моноцитв крови здоровых доноров и больных ИБС, окислять и поглощать липопротеины низкой плотности, полученные от здоровых доноров и людей с гиперхолестеринемией, при их инкубации в аэробных условиях и при аноксии in vitro.

В соответствии с указанной целью были поставлены следующие задачи:

1. Изучить способность макрофагов, полученных из моноцитов крови здоровых доноров (МФН) окислять и поглощать ЛНПн и ЛНПг, в аэробных условиях и в условиях аноксии in vitro.

2. C помощью ФНО- разработать метод предстимуляции и стимуляции макрофагов, полученных из моноцитов крови здоровых доноров в условиях in vitro. Сравнить способность нестимулированных и стимулированных in vitro макрофагов, полученных из моноцитов крови здоровых доноров (МФН) окислять ЛНПн.

3. Изучить способность макрофагов, полученных из крови больных ИБС (МФИБС), окислять и поглощать ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и в условиях аноксии in vitro.

4. Сравнить способность макрофагов, полученных из моноцитов крови больных ИБС и здоровых доноров окислять и поглощать ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и в условиях аноксии in vitro.

Научная новизна работы.

Впервые доказано, что МФИБС обладают более выраженной способностью окислять и поглощать ЛНПн и ЛНПг по сравнению с МФН.

Впервые доказано, что способность МФИБС обладают более выраженной способностью окислять и поглощать ЛНПн и ЛНПг в условиях аноксии по сравнению с аэробными условиями.

Впервые доказано, что МФН и МФИБС более интенсивно окисляют и поглощают ЛНПг по сравнению с ЛНПн.

Разработан метод и схема активации макрофагов, полученных из крови здоровых людей малыми повторными дозами ФНО-.

Практическая значимость работы.

Полученные фундаментальные данные являются предпосылкой для, разработки экспресс–метода, основанного на оценке степени активации МФИБС и другими сердечно сосудистыми заболеваниями, и предназначенного для выявления тяжести ишемических повреждений сердца у больных ИБС, предрасположенности больных к развитию или прогрессированию атеросклероза, индивидуального подбора лекарственных препаратов противоишемического и антиатеросклеротического действия, а также контроля за эффективностью проводимой терапии.

Апробация диссертационного материала.

VI Международная конференция «Биоантиоксидант», ( Москва, Россия, 2002);

22nd European Section Meeting of the International Society for Heart Research, (Szeged, Hungary, 2002);

III Съезд биохимического общества, (Санкт - Петербург. Россия, 2002);

Europen Atherosclerosis Society 73 rd EAS congress. Supplement, (Salzdurg, Austria, 2002);

Конгресс "Современные проблемы аллергологии, иммунологии и иммунофармакологии", (Москва, Россия, 2002);

Международная конференция «Активные формы кислорода, оксид азота, антиоксиданты и здоровье человека», (Смоленск, Россия, 2003);

24 Meeting ISHR, (Dresden, Germany, 2004);

XVIII World Congress of ISHR, (Brisbane, Australia, 2004);

Дизрегуляционная патология органов и систем, (Москва, Россия, 2004).

Публикации.

Материалы диссертации опубликованы в 3 статьях и 11 публикациях в сборниках докладов научных конференций.

Структура и объем работы.

Диссертация выполнена на 120 страницах, включает в себя введение, литературный обзор, материалы и методы исследования, результаты и их обсуждение, выводов и списка литературы. Диссертация содержит 7 таблиц, 2 схемы и 17 рисунков. Список литературы состоит из 200 наименований.

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

Материалы и реактивы.

ЭДТА, натрия бикарбонат, HEPES, пируват натрия, L-глутамин, PBS, Кумасси Синий (Sigma Chemical Co., США);

среда RPMI-1640 (Flow Laboratories,США);

мембранные фильтры ( Serva, Германия);

Ficoll Pack (Amersham Biosciences, США);

культуральная посуда (Costar, Нидерланды);

гентамицин (Pharmachim, Балгария);

эмбриональная сыворотка теленка (НИИ Эпидемиологии и Микробиологии РАМН, Россия);

набор для определения холестерина (Boehringer Mannheim GmbH, Германия).

Получение культура макрофагов человека Моноциты крови человека изолировали из локтевой вены 18-ти здоровых доноров (МФН) и 25 больных с ишемической болезнью сердца (МФИБС). Кровь в количестве 10 мл брали в пробирку, содержащую 1 мл PBS и 50 ЕД гепарина;

разводили в два раза раствором PBS, на каждые 5мл наслаивали 3мл Ficoll Pack (= 1,077 г/мл) и центрифугировали при 37С в течение 20мин при 400g. Интерфазу отсасывали и центрифугировали при 37С в течение 15 мин при 400g. Затем надосадочную жидкость сливали и к осадку добавляли 10 мл PBS, вновь центрифугировали при 37С в течение 10 мин при 320g (процедуру повторяли дважды). К отмытому осадку добавляли 10 мл среды «роста», пипетировали. Для подсчета клеток к 20 мкл суспензии клеток добавляли 20 мкл трипанового синего, полученный раствор помещали в камеру Горяева и подсчитывали число неокрашенных клеток в квадратах. Суспензию клеток доводили средой роста до концентрации 106 клеток/мл. Затем 1 мл суспензии клеток (106 клеток/мл) разливали в чашки Петри (d=35 мм). Чашки Петри помещали в СО2-инкубатор (воздух 95% + СО2 5%) при 37С на 2 часа. Через два часа среду меняли на свежую и продолжали инкубировать еще в течение 18 часов, до превращения моноцитов в макрофаги.

Выделение ЛНП Липопротеины низкой плотности (ЛНП, d = 1,019 – 1,065 g/ml) выделяли из свежей плазмы крови 16-ти здоровых доноров (ЛНПн, общий холестерин плазмы 2,6–4,4 mМ, в среднем 3,6 ± 0,7 mM), или из плазмы крови людей с гиперхолестеринемией (ЛНПг, общий холестерин плазмы 7,3–13,5 mM, в среднем 9,8 ± 2,0 mМ). В последнем случае забор крови проводили до начала лечения или не ранее, чем через 4 недели после окончания, лечения и возвращения содержания холестерина в крови к уровню, наблюдавшемуся до лечения. ЛНП были выделены из плазмы крови человеком методом ультрацентрифугирования в градиенте NaBr [Lindgren F., 1975], модифицированным [Tertov VV et al., 1995] в присутствии ЭДТА, используя центрифугу L 8-55 и ротор Тi- (Beckman, США). Центрифугировали при 111 000g два раза по 2 часа. Полученные ЛНП вместе с NaBr и ЭДТА хранили при t +2 +4С, не более 7 дней. Накануне опыта диализовали в течение 18 ч при +4С против 6000 объемов PBS без добавления ЭДТА и без антиоксидантов. Для стерилизации использовали мембранные фильтры (0,45 мкм). Белок ЛНП определяли по Лоури. Содержание холестерина в плазме крови и в ЛНП определяли на автоанализаторе АА-11 (Technikon, США).

Инкубация макрофагов с ЛНП На период инкубации макрофагов с ЛНП среду «роста» в культурах заменяли безбелковой субстрат-дефицитной – «инкубационной», средой (RPMI-1640 + Na-бикарбонат+ 50 ЕД Гентамицина при отсутствии других субстратных добавок, сыворотки теленка). Аэробную инкубацию проводили в СО2 – инкубаторе (воздух 95% + СО2 5%, t = 37 С);

инкубацию в условиях аноксии – в камере, продуваемой в течение 15 мин 10 кратным объемом смеси газов: N2 95% + СО2 5% (содержание О2 0,001%), t = 37 С, что, в сочетании с субстрат дефицитной средой, близко имитировало stop-flow модель ишемии in vivo [Bilenko MV, Sevanian A, Hochstein P, 1993].

По окончании сроков инкубации среду с содержащимися в ней ЛНПн или ЛНПг отбирали и центрифугировали 10 мин при 3000 об/мин, надосадочную жидкость использовали для оценки окислительной модификации ЛНП. Макрофаги, оставшиеся прикрепленными ко дну чашки, открепляли 1% трипсином + 0,2% ЭДТА.

Оценка окислительной модификации ЛНПн и ЛНПг.

Измерение продуктов реагирующих с тиобарбитуровой кислотой (ТБК-РП) проводили на cпектрофотометре Beckman DU-7 (532 нм.) методом [Uchiyama M, et al., 1978]. Количество TBARS выражали через эквивалентное количество малонового диальдегида (МДА), используя коэффициент мольной экстинкции, равный 156000 М-1• см-1. Результаты представлены как нмоль МДА на мг белка ЛНП.

Оценка электрофоретической подвижности ЛНПн и ЛНПг.

Электрофоретическая подвижность (ЭФП) ЛНП проводили модифицированным методом [Noble RP, 1968] c помощью горизонтального 1% агарозного гель электрофореза (барбиталовый буфере, рН 8.4). Сила тока составляла 140 мА, напряжение – 100 мV. ЛНП перед нанесением на гель смешивали с бромфеноловым синим (3:1);

электрофорез проводили при комнатной t в течение 3ч. Содержание белка ЛНП в каждой лунке составляло 3-4 мкг/лунку. Гели фиксировали 20 мин смесью 25% изопропанола и 10% уксусной кислоты, просушивали, окрашивали 8 –10 мин Кумасси синим. Отмывку геля проводили в смеси: ледяная уксусная кислота (50 мл/л), изопропанол (250 мл/л), вода (700мл). Абсолютные цифры ЭФП рассчитывали путем измерения длины пробега (Rf, см).

Динамику изменений ЭФП рассчитывали по отношению длины пробега в опытных лунках к длине пробега в контрольной лунке, принятой за 100%. Контролем служили те же концентрации исходных ЛНПн и ЛНПг без инкубации.

Оценка способности макрофагов захватывать ЛНП Захват макрофагами ЛНП оценивали по содержанию в них общего холестерина (холестерина и его эфиров) согласно методике [Chazov EI, et al., 1986]. Макрофаги, оставшиеся прикрепленными ко дну чашки Петри после их инкубации с ЛНП заливали 96% этанолом, высушивали, и замораживали при –20оС. Затем проводили экстракцию смесью гексан-изопропанола (2:3) согласно методике [Hojo Y, et al., 2002], и определяли содержания общего холестерина используя стандарнтый кит (Boehringer Mannheim, Germany) как рекомендовано в инструкции. Количество общего холестерина (ОХ) поглощенного макрофагами выражали как отношение мкг ОХ\106 клеток.

Оценка жизнеспособности макрофагов.

Жизнеспособность макрофагов определяли по количеству клеток, оставшихся прикрепленными ко дну чашек Петри по окончанию эксперимента [Morel DW, at al., 1983].

Клетки подсчитывали в камере Горяева.

Статистический анализ Статистическую обработку проводили, используя критерий Стьюдента для малых выборок на персональном компьютере в программе Microsoft Excel. Данные представляли как mean ± SEM. Достоверность различия между группами определяли по парному t-критерию Стьюдента. Для всех проведенных измерений различия считали достоверными при уровне значимости р0,05.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ 1. Изучение способности МФН, окислять и поглощать ЛНПН, и ЛНПГ в аэробных условиях и в условиях аноксии in vitro.

В первом разделе к МФН добавляли ЛНПн или ЛНПг в количестве 200мкг белка ЛНП/мл среды, инкубировали в аэробных условиях в течение 1, 3 и 6 часов в СО2 инкубаторе (воздух 95%+СО2 5%, контроль), в опытах с аноксией- в эксикаторе, продутом и наполненном смесью газов (N2 95% + СО2 5%, содержание О2 0,0012%). Инкубацию в аэробных условиях и условиях аноксии проводили параллельно.

1.1. Оценка способности культуры макрофагов окислять ЛНПн и ЛНПг по накоплению в них ТБК-РП.

В нашем исследовании нативные (не инкубированные) ЛНПг содержали больше ТБК-РП, чем ЛНПн (0,7±0,08 vs 0,45±0,07;

## - p0,01). Присутствие ТБК-РП в ЛНПн, по видимому, обусловлено самоокислением ЛНП в процессе их диализа, который намеренно (чтобы не препятствовать дальнейшему инициированному макрофагами окислению) проводили без добавления в диализную жидкость ЭДТА и антиоксидантов (АО). Данные исследований представлены в таблице 1.1.

Таблица 1.1. Содержание ТБК-РП в ЛНПн и ЛНПг после их инкубации с МФН в аэробных условиях и условиях аноксии, нмоль МДА/мг белка ЛНП (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 ЛНПн 0,45±0,07 0,39±0,13 0,40±0,20 0,36±0,18 0,48±0,15 0,43±0,19 0,53±0, 0,70±0,08## 0,73±0,16##^ 0,33±0,06*# ЛНПг 0,34±0,08* 0,34±0,19* 0,38±0,18* 0,39±0,15* Примечание:

*,** - уровень значимости различия опытов по сравнению с контролем: * - р0,05, ** р0, #,## - уровень значимости различия опытов с ЛНПг по сравнению с ЛНПн в контроле или в одинаковых условиях их инкубации: # - р0,05, ## - р0, ^,^^ - уровень значимости различия опытов в условиях аноксии по сравнению с опытами в аэробными условиями в течение одинаковых сроков инкубации: ^ - р0,05, ^^ - р0, $,$$ - уровень значимости различия опытов с МФИБС по сравнению с МФН в одинаковых условиях их инкубации: $ - р0,05, $$ - р0, Число независимых экспериментов – 6- В опытах с добавлением к культуре макрофагов ЛНПн в аэробных условиях инкубации заметных изменений в окисленности ЛНПн не наблюдалось (табл. 1.1). Эти же макрофаги, инкубированные с более окисленными ЛНПг, полученными от людей с гиперхолестеринемией, уже на ранних сроках, вызывали значительное (* - р0,05) падение окисленности ЛНПг (табл. 1.1).

Уровень ТБК-РП в ЛНПн, инкубированных с МФН в условиях аноксии, аналогично аэробным условиям, практически не менялся, а в ЛНПг значительно снижался с 3 по 6 ч инкубации.

1.2. Оценка способности МФН окислять ЛНПн и ЛНПг по изменению электрофоретической подвижности.

В нашем исследовании ЭФП нативных (не инкубированных) ЛНПг была выше ЭФП ЛНПн (137±3 vs 120±13, # - р0,05), что соответствовало литературным данным [Steinberg D and Lewis A, 1997]. Результаты ЭФП ЛНПн и ЛНПг, после их инкубации с МФН представлены в таблице 1.2.

Таблица 1.2. Электрофоретическая подвижность ЛНПн и ЛНПг после их инкубации с МФН в аэробных условиях и условиях аноксии, у.е. (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 ЛНПн 120±13 157±17* 161±14** 160±12** 142±9* 165±10* 163±15** 137±3# 171±22# 181±10*# ЛНПг 180±11* 147±7 150±7** 157±5* Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Как видно из таблицы 1.2, ЭФП ЛНПн при их инкубации с МФН в аэробных условиях значительно возрастала к первому часу и продолжала расти вплоть до 6ч инкубации (* - р0,05;

** - р0,01). Усиление степени модификации ЛНП под воздействием МФН наблюдалось и в случае с ЛНПг, однако, в отличие от ЛНПн, оно начиналось позже - с 3 часа, но носило параллельный с ЛНПн характер.

Изменение аэробных условий инкубации на условия аноксии не приводило к изменению динамики ЭФП ЛНПн, но уменьшало рост ЭФП ЛНПг. На протяжении всех сроков инкубации ЛНПг с МФН, ЭФП ЛНПг была ниже чем ЛНПн, а также ниже, чем степень модификации ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях.

1.3. Оценка способности МФН потреблять ЛНПн и ЛНПг по тесту аккумуляции в МФН общего холестерина.

Оценку поглощения культурой макрофагов ЛНПн и ЛНПг мы оценивали по аккумуляции общего холестерина (ОХ, холестерина и эфиров холестерина) в МФН, оставшихся прикрепленными к дну ячейки после истечения сроков совместной инкубации с ЛНП.

Таблица 1.3. Содержание общего холестерина в МФН после инкубации с ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и условиях аноксии, нг/103 МФН (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 ЛНПн 3,1±0,2 7,2±0,4** 10,4±0,9** 10,3±1,2** 11,7±2,9* 9,6±0,02** 10,2±1,5** ЛНПг 3,1±0,2 7,7±0,3** 14,8±0,2**## 92,6±24,9*# 17,5±3,4** ^ 27,9±9,4* 27,6±9,5*^ Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Из табл. 1.3 видно, что аккумуляция ОХ значительно возрастала и в ЛНПн, и ЛНПг в аэробных условиях (** - р0,01). В ЛНПг аккумуляция ОХ была еще выше, чем в ЛНПн, причем, значительные различия в способности макрофагов поглощать ЛНПг по сравнению с ЛНПн наблюдались на 3-6 часах аэробной инкубации (табл. 1.3, #-р0,05;

##-р0,01).

Инкубация в условиях аноксии приводила к еще более выраженному поглощению МФН ЛНПг уже на 1 часу инкубации по сравнению с аэробными условиями (табл. 1.3, ^ р0,05). Увеличение сроков аноксии до 6 часов приводило к росту содержания холестерина ЛНПг в макрофагах по сравнению с 1-м часом инкубации. В отличие от ЛНПг инкубация МФН в условиях аноксии не вызывала значительных изменений в способности МФН аккумулировать ОХ, по сравнению с аэробными условиями.

1.4. Оценка жизнеспособности МФН в процессе их совместной инкубации с ЛНПн или ЛНПг.

В наших опытах выраженное накопление макрофагами продуктов ПОЛ и общего холестерина в процессе их совместной инкубации с ЛНПн и ЛНПг, как в аэробных условиях, так и в условиях аноксии, сопровождалось заметной гибелью макрофагов.

Таблица 1.4. Число жизнеспособных МФН в процессе их инкубации с ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и условиях аноксии, 103 МФН (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 ЛНПн 355±24 300±18* 252±23* 220±17** 282±26* 254±10** 242±36* 233±9**# 158±2**## 104±4**## 104±20**#^^ 80±27**##^^ 71±24**# ЛНПг 355± Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Из табл. 1.4. видно, что в аэробных условиях инкубации культуры макрофагов с ЛНПн выявлялось заметное снижение числа жизнеспособных клеток на протяжении 1-6-го часов инкубации (*- р0,05;

** - р0,01). Использование ЛНПг приводило к значительно более резкому, по сравнению с ЛНПн, снижению числа жизнеспособых макрофагов (# р0,05;

## - р0,01.).

Инкубация в условиях аноксии, аналогично аэробной инкубации, также приводили к уменьшению числа жизнеспособных макрофагов. Однако в опытах с ЛНПн достоверно значимых различий с аэробными условиями не наблюдалось, а в опытах с ЛНПг, начиная с 1-го часа инкубации, наблюдалось как значительно более резкое снижение числа жизнеспособных макрофагов, по сравнению с ЛНПн (# - р0,05), так и с опытами в аэробных условиях (^^-р0,05;

^-р0,05).

Проведенная работа позволила установить, что МФН, способны окислять и потреблять ЛНПн и ЛНПг как в аэробных условиях, так и в условиях аноксии in vitro, что не может не проявляться у больных ИБС в условиях in vivo, способствуя началу образования атеросклеротических бляшек и, как следствие, ухудшению качества жизни, потере трудоспособности и росту смертности населения.

2. Разработка метода предстимуляции и стимуляции МФН с помощью ФНО-, и сравнение их способности окислять ЛНПн in vitro.

Для разработки метода и схемы активации макрофагов in vitro, нами был использован ФНО-. В работе использованы МФН и ЛНПн.

Проведены 2 серии исследований.

В 1-ой серии исследований к МФН добавляли ФНО- в дозе от 0,01 до 10 нг/мл среды, содержащей 106 клеток. МФН с ФНО- инкубировали в течение 10, 30, 60 мин и 3ч.

По окончании заданного срока, среду инкубации вместе с ФНО- меняли на свежую, без ФНО- и добавляли ЛНПН в дозе 150 мкг/мл и ячейки повторно инкубировали в аэробных условиях (СО2 5% + воздух 95%) в течение 3ч. После 3 часов инкубации среду совместно с ЛНПН отбирали в пробирку, центрифугировали, отделяли ЛНПН со средой от осадка на дне пробирки. Окисление ЛНПН определяли по величине ЭФП.

Полученные результаты представлены в табл. 2.1.

Таблица 2.1. Электрофоретическая подвижность ЛНПн после их 3-х часовой инкубации с МФН предварительно активированных различными концентрациями и временем инкубации с ФНО- (% к нативным ЛНП, M±m).

Время Концентрации ФНО-, нг/мл Нативные инкубации ЛНП 0, Контроль 0,5 1,0 5,0 10, МФ с ФНО 10 мин 100±3 108±3 109±6 109±7 109±4* 110±3** 30 мин 100±2 103±5 113±4* 104±2 105±7 100± 60 мин 100±5 106±8 112±5* 104±4 104±12 101± 180 мин 100±3 96±7 104±7 100±4 92±5 98± Примечание:

*,** - уровень значимости различия опытов по сравнению с нативными ЛНП: * - р0,05, ** - р0,01;

Число независимых экспериментов равно Как видно из табл. 2.1 добавление ФНО- к культуре макрофагов и их инкубация в течение 10, 30, 60 и 180 мин в большинстве использованных концентраций ФНО- вела к умеренному (а в отдельных случаях к значительному) росту ЭФП ЛНП, по сравнению с нативными ЛНП. Однако значимых различий с макрофагами, инкубированными в те же сроки без ФНО- (контроль), выявлено не было. Наиболее активной была доза 0,5 нг/мл, особенно при инкубации в течение 30 и 60 мин. Инкубация МФ с ФНО- в течение 3ч, независимо от концентрации ФНО-, не оказывала стимулирующего или оказывала слабый цитотоксический эффект.

Во 2-ой серии исследований для стимуляции макрофагов, наряду с использованием наиболее эффективной концентрации (0,5 нг/мл), применяли еще более низкую концентрацию ФНО-, а именно 0,1 нг/мл среды, а также проводили не только однократное, но и двукратное инкубирование культуры макрофагов с ФНО-, сравнивая влияние на ЛНПН однократной инкубации с двукратной, и оценивая роль возрастающих концентраций ФНО-. (0,1 и 0,5 или 0,5 и 5,0 нг/мл). Инкубацию после однократного введения ФНО- проводили в течение 10 или 30 мин, а после повторного введения - в течение 10 мин, всегда в аэробных условиях.

Критерием активации культуры макрофагов являлся рост ЭФП ЛНП и накопление в ЛНП ТБК-РП.

Из таблицы 2.2 видно, что двукратная инкубация с более высокой, чем при однократной инкубации дозой ФНО-, ведет к усилению способности макрофагов окислять ЛНПН после их последующей 3 часовой инкубации.

Таблица 2.2. Электрофоретическая подвижность ЛНП после 3ч инкубации с МФН, предварительно однократно или двукратно инкубировано, с ФНО- (% к нативным ЛНП, M±m).

Концентрации ФНО-, нг/мл Время Нативные Схема 1 Схема икубации ЛНП 0, Контроль МФ с ФНО- 0,1 0,5 0,1 + 0,5 0,5 5,0 0,5+5. 10 мин 100 116±1** 117±4** 120±2** 129±3** #^ 118±5** 116±4** 116±5* 30 мин 100 110±4* 110±1** 110±3** 108±1** 109±6 109±4 109±3* Примечание:

*,** - уровень значимости различия опытов по сравнению с нативными ЛНП: * - р0,05, ** - р0,01;

# - уровень значимости различия опытов с контролем: # - р0, ^ - уровень значимости различий между опытами с двукратной и однократной инкубацией макрофагов с ФНО- (схема 1): ^ - р0,05.

Число независимых экспериментов равно Видно, что статистически значимый активирующий эффект был получен лишь после 10 мин инкубации с применением концентраций ФНО-, равных 0,1 нг/мл – первичное введение и 0,5 нг/мл (повторное введение) (таб. 2.2, схема 1 - 0,1+0,5, # р0,05), т.е. при применении коротких сроков и более низких, как первичной, так и повторной концентраций ФНО-.

Наряду с ростом ЭФП ЛНП под воздействием дважды инкубированной с ФНО культурой макрофагов (схема 1), также наблюдался значительный рост и ТБК-РП в ЛНП.

Макрофаги, однократно инкубированные с ФНО- в концентрации 0,1 нг/мл в течение мин, заметного увеличение содержания ТБК-РП в ЛНП не вызывали.

Полученные данные, позволяют предпологать, что повторное воздействие низких доз ФНО- на макрофаги не только в условиях in vitro, но и в условиях in vivo, способно предстимулировать или стимулировать клетки, которые вследствие этого, могут более активно, чем нестимулированные макрофаги, окислять и поглощать ЛНП, способствуя началу образования атеросклеротических бляшек. Проверке данного предположения посвящен следующий раздел исследования.

3. Изучение способности МФИБС, окислять и поглощать ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и в условиях аноксии in vitro.

Нами была использована культура МФИБС. МФИБС были инкубированы с ЛНПн или ЛНПг в количестве 200мкг/мл среды. По аналогии с ранее приведенными данными об инкубации МФН, инкубацию МФИБС проводили течение 1, 3 и 6 часов в аэробных условиях (воздух 95% + СО2 5%) и условиях аноксии (N2 95% + СО2 5%, содержание О2 в смеси газов 0,0012%). Исследования с (ЛНПн) и (ЛНПг) проводили параллельно.

Функциональную активность МФИБС, как и МФН, исследовали по критериям содержания ТБК-РП, ЭФП ЛНП, накоплению в МФ общего холестерина и жизнеспособности МФ.

Данные исследований представлены в таблице 3.1- 3.4.

3.1. Оценка способности МФИБС окислять ЛНПн и ЛНПг по накоплению в них ТБК-РП.

Таблица 3.1. Содержание ТБК-РП в ЛНПн и ЛНПг после их инкубации с МФИБС в аэробных условиях и условиях аноксии, нмоль МДА/мг белка ЛНП (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 0,45±0,07 0,79±0,03** $ 0,44±0,08 0,34±0,1$$ 0,78±0,17* $$ 0,75±0,15*$^ 0,4±0, ЛНПн 1,18±0,05** ## 0,7±0,08## 0,48±0,12 0,35±0,14** 0,67±0,11 ^^ 0,5±0,18* # 0,69±0,23^^ ЛНПг $$ Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Совместная инкубация МФИБС с ЛНПн или ЛНПг в аэробных условиях вызывала значительное увеличение содержания ТБК-РП как в ЛНПн, так и ЛНПг, по сравнению с контролем только на первом часе их совместной инкубации (табл. 3.1, ** - р0,01).

К третьему часу совместной инкубации уровень ТБК-РП как в ЛНПн, так и в ЛНПг значительно снижался по сравнению с первым часом;

снижение продолжалось вплоть до часа инкубации (особенно в ЛНПг, табл. 3.1, ** - р0,01).

В условиях аноксии уровень ТБК-РП в ЛНПн, инкубированных с МФИБС на 1- часах, достоверно возрастал, но снижался почти до исходного уровня к 6 часу их совместной инкубации с МФИБС.

При инкубации ЛНПг с МФИБС в условиях аноксии ТБК-РП существенно не менялись, за исключением снижения на 3 часах инкубации.

3.2. Оценка способности МФИБС окислять ЛНПн и ЛНПг по изменению электрофоретической подвижности.

Таблица 3.2. Электрофоретическая подвижность ЛНПн и ЛНПг после их инкубации с МФИБС в аэробных условиях и условиях аноксии, у.е. (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 120±13 156±16** 160,5±18** 163±17** 140±13* 145±9* 146±15* ЛНПн 137±3# 170±13* 178±16* 177±16* 147±7 150±7** 157±5*$ ЛНПг Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Как видно из табл. 3.2, величина ЭФП ЛНПн в процессе их совместной инкубации с МФИБС и в аэробных условиях, и в условиях аноксии значительно возрастала к первому часу и продолжала постепенно расти вплоть до 6 часов инкубации. Рост ЭФП в условиях аноксии, особенно в опытах с ЛНПг, был выражен слабее, чем в аэробных условиях, однако достоверных различий выявлено не было.

3.3. Оценка способности МФИБС потреблять ЛНПн и ЛНПг по тесту аккумуляции МФИБС общего холестерина.

Таблица 3.3. Содержание общего холестерина в МФИБС после инкубации с ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и условиях аноксии, нг/103 МФН (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 5,7±0,2** 11,1±0,9** 13,3±0,1** $ 11,8±2,9* 23,64±3,7**$$^ 23,39±2,9**$$^ ЛНПн 2,3±0, 11,6±1**##$$ 21,1±2**##$$ 14,9±2,9**##$$ 12,1±3,1* 14,5±3,5* 17,5±5,2* ЛНПг 2,3±0, Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Из табл. 3.3. видно, что аккумуляция общего холестерина в аэробных условиях значительно возрастала и в ЛНПн, и ЛНПг (** - р0,01). В ЛНПг в первые 1-6 часов она была значимо выше, чем в ЛНПн (табл. 3.3, ## - р0,01).

Инкубация в условиях аноксии также приводила к значительному увеличению аккумуляции общего холестерина на всех сроках инкубации МФИБС, причем рост поглощения ОХ ЛНПн на 3-6 часах инкубации существенно превышал аккумуляцию ОХ в аэробных условиях (табл. 3.3, ^-р0,05). В отличие от ЛНПн, инкубация МФИБС с ЛНПг в условиях аноксии значительных различий в способности МФИБС накапливать ОХ, по сравнению с аэробными условиями, не выявила.

3.4. Оценка жизнеспособности МФИБС в процессе их совместной инкубации с ЛНПн или ЛНПг.

Таблица 3.4. Таблица 1.4. Число жизнеспособных МФИБС в процессе их инкубации с ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и условиях аноксии, 103 МФН (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 233±7** 192±15**$$ 179±2**$$ 186±47**^ 133±35**$^ 91±17**$$^^ ЛНПн 379± 155±5**## 115±3**#$ 113±22** 145±37** 99±23** 91±27** ЛНПг 379± Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Из табл. 3.4 видно, что инкубация МФИБС с ЛНПн и ЛНПг приводила к значительному снижению числа оставшихся прикрепленными ко дну ячейки (т.е.

жизнеспособных) макрофагов. В аэробных условиях снижение жизнеспособных МФИБС было более выраженным при инкубации с ЛНПг, по сравнению с ЛНПн (#- р0,05, ## р0,01). В условиях аноксии снижение числа жизнеспособных МФИБС, инкубированных с ЛНПН, было выражено резче, чем в аэробных условиях;

при инкубации МФИБС с ЛНПГ различия между числом жизнеспособных клеток при аноксии и в аэробных условиях, а также различия между макрофагами, инкубированными с ЛНПГ и ЛНПН, были недостоверны.

4. Сравнение способности культуры МФИБС и МФН окислять и поглощать ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и условиях аноксии in vitro.

Сравнение МФН с МФИБС в разных условиях их инкубации проводилось на основе ранее использованных критериев, а именно накопления в ЛНП ТБК-РП, аккумуляции общего холестерина в макрофагах, снижения числа жизнеспособных макрофагов.

Данные представлены в таблицах 4.1 – 4. Таблица 4.1. Сравнение ТБК-РП в ЛНПн и ЛНПг в процессе их инкубации с МФИБС и МФН в аэробных условиях и условиях аноксии, нмоль МДА/мг белка ЛНП (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 ЛНПн+МФН 0,45±0,07 0,39±0,13 0,40±0,20 0,36±0,18 0,48±0,15 0,43±0,19 0,53±0, ЛНПн+МФИБС 0,45±0,07 0,79±0,03** $ 0,44±0,08 0,34±0,1$$ 0,78±0,17* $$ 0,75±0,15*$^ 0,4±0, 0,70±0,08## 0,73±0,16##^ 0,33±0,06*# ЛНПг+МФН 0,34±0,08* 0,34±0,19* 0,38±0,18* 0,39±0,15* 1,18±0,05** ## ЛНПг+МФИБС 0,7±0,08## 0,48±0,12 0,35±0,14** 0,67±0,11 ^^ 0,5±0,18* # 0,69±0,23^^ $$ Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Из табл. 4.1 видно, что рост содержания ТБК-РП в ЛНПн и в ЛНПг как в аэробных условиях, а в опытах с ЛНПН и в условиях аноксии, в ранние сроки (1-2 часы инкубации,$p0,05;

$$ p0,01) наблюдался только в опытах инкубации ЛНП с МФИБС и отсутствовал в опытах с МФН.

Таблица 4.2. Сравнение содержания общего холестерина в МФИБС и МФН в процессе их инкубации с ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и условиях аноксии, нг/103 МФ (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 ЛНПн+МФН 0,45±0,07 0,39±0,13 0,40±0,20 0,36±0,18 0,48±0,15 0,43±0,19 0,53±0, ЛНПн+МФИБС 3,1±0,2 7,2±0,4** 10,4±0,9** 10,3±1,2** 11,7±2,9* 9,6±0,02** 10,2±1,5** 0,70±0,08## 0,73±0,16##^ 0,33±0,06*# ЛНПг+МФН 0,34±0,08* 0,34±0,19* 0,38±0,18* 0,39±0,15* ЛНПг+МФИБС 3,1±0,2 7,2±0,4** 10,4±0,9** 10,3±1,2** 11,7±2,9* 9,6±0,02** 10,2±1,5** Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Из табл. 4.2 видно, что аккумуляция ОХ на 3-6 часах инкубации ЛНПН как в аэробных условиях, так и при аноксии была значительно больше, чем при инкубации ЛНПН с МФН ($Р 0,05;

$$P0,001), а также чем при инкубации МФИБС с ЛНПГ. Последнее может быть объяснено более выраженным распадом переполненных ОХ МФИБС, что и подтверждается данными, представленными в следующей таблице.

Таблица 4.3. Сравнение числа жизнеспособных МФИБС и МФН в процессе их инкубации с ЛНПн и ЛНПг в аэробных условиях и условиях аноксии, 103 МФ (M±m).

Аэробные условия, ч Условия аноксии, ч ЛНП Контроль 1 3 6 1 3 ЛНПн+МФН 355±24 300±18* 252±23* 220±17** 282±26* 254±10** 242±36* 233±7** 192±15**$$ 179±2**$$ 186±47**^ 133±35**$^ 91±17**$$^^ ЛНПн+МФИБС 379± 233±9**# 158±2**## 104±4**## 104±20**#^^ 80±27**##^^ 71±24**# ЛНПг+МФН 355± 155±5**## 115±3**#$ 113±22** 145±37** 99±23** 91±27** ЛНПг+МФИБС 379± Примечание: см. Примечание к Таблице 1. Из табл. 4.3 видно, что жизнеспособность МФИБС, инкубированных с ЛНПн и, особенно, с ЛНПг, снижалась во время первых 3 – 6 часов сильней, чем жизнеспособность МФН,($P0,05;

$$P0,01).

Приведенные данные свидетельствуют о том, что МФИБС обладают более сильным окислительным эффектом на ЛНПн и ЛНПг, более ранней и более сильной способностью аккумулировать общий холестерин, поглощая ЛНПн и ЛНПг, более ранней и более выраженной потерей жизнеспособности, по сравнению с МФН.

Из приведенных в данной работе результатов так же очевидно, что усилению функциональной активности в условиях аноксии больше подвергались МФИБС, чем МФН, последние лишь при условии их инкубации с ЛНПг.

Важно подчеркнуть, что условия аноксии, моделируемые в процессе инкубация культуры МФ+ЛНП in vitro, были близки к условиям, возникающим в сосудистой стенке в процессе сосудистого спазма, частичного тромбирования или стенозирования просвета сосуда, то есть они имитировали состояние локальной ишемии, реально возникающей в условиях ИБС и сердечной недостаточности.

Выводы 1. Показано, что МФН, способны окислять и потреблять ЛНПн и ЛНПг как в аэробных условиях, так и в условиях аноксии, причем способность к потреблению ЛНП и потеря жизнеспособности макрофагов в процессе инкубации значительно резче выражены в опытах с ЛНПг, чем с ЛНПн.

2. Разработан метод предстимуляции и стимуляции МФН, in vitro с помощью однократного (предстимуляция) и двукратного (стимуляция) введений низких доз ФНО (0,1 и 0,5 нг/мл) в среду инкубации и доказано, что стимулированные in vitro макрофаги окисляют ЛНПн значительно сильнее, чем нестимулированные.

3. Показано, что МФИБС, обладают выраженной способностью окислять и потреблять ЛНПн и, особенно, ЛНПг, как в аэробных условиях, так и при аноксии, а также подвергаться резкой и ранней гибели в процессе инкубации с ЛНПн и ЛНПГ in vitro.

4. МФН и МФИБС вызывали более сильное окисление и потребление ЛНПН и ЛНПГ, причем оба процесса, а также гибель МФИБС были резче выражены при их инкубации с ЛНПг, чем с ЛНПн и при инкубации в условиях аноксии, чем в аэробных условиях.

5. Полученные данные свидетельствуют о том, что у больных ИБС возникает предстимуляции или стимуляции моноцитов-макрофагов в условиях in vivo, что делает больных ИБС предрасположенными к раннему возникновению или прогрессированию локального или генерализованного атеросклероза.

6. На основе культуры МФИБС разработана экспресс-модель для прогнозирования тяжести ишемических повреждений, выявления предрасположенности больного к атеросклерозу, индивидуального подбора антиатеросклеротической терапии, скринингу и предклиническим испытаниям новых лекарственных средств.

Основные результаты диссертационной работы изложены в следующих публикациях:

1. Биленко М.В., Хильченко А.В., Павлова А.С., Анфалова И.А. Защитный эффект антиоксидантов на повреждение эндотелиальных клеток и окисление липопротеинов низкой плотности при их совместной инкубации в аэробных условиях, условиях ишемии или ишемии с добавление макрофагов в реперфузионном периоде. // Материалы VI Международная конференция «Биоантиоксидант», Москва, 16 - апреля, 2002- с. 668-669.

2. Хильченко А.В., Павлова А.С., Биленко М.В. Способность макрофагов, взятых от здоровых доноров и больных ишемической болезнью сердца, окислительно модифицировать липопротеины низкой плотности и защитный эффект антиоксидантов и антигипоксантов. // Материалы VI Международная конференция «Биоантиоксидант», Москва, 16 - 19 апреля, 2002.- с. 597-599.

3. Павлова А.С., Хильченко А.В., Биленко М.В. Устойчивость макрофагов, взятых от здоровых доноров и больных ишемической болезнью сердца, к цитотоксическому действию липопротеинов низкой плотности и защитный эффект антиоксидантов и антигипоксантов. // Материалы VI Международная конференция «Биоантиоксидант», Москва, 16 - 19 апреля, 2002. - с. 439-440.

4. Bilenko M.V., Khilchenko A.V. Free radical inhibitors (FRI) can prevent cell-mediated LDL oxidation under ischaemia and reperfusion of vascular wall in situ. // Abstract. 22nd European Section Meeting of the International Society for Heart Research,Szeged Hungary, 3 – 6 July, 2002.- J.Mol.Cell Cardiol.- 2002- V 34, 6.- P. A10.

5. Биленко М.В., Хильченко А.В. Роль эндотелиальных клеток и макрофагов в окислительной модификации липопротеидов? низкой плотности в условиях ишемии и реперфузии сосудистой стенки и защитный эффект антиоксидантов. // Материалы III го Съезда биохимического общества, Санкт – Петербург, 26 июня – 1июля, 2002.-с.

139 - 140.

6. Bilenko M.V., Khilchenko A.V. Ischemia- and TNF-–induced priming of blood macrophages increases their ability to oxidatively modify circulating LDL in aerobic and ischemic conditions // Abstract. Europen Atherosclerosis Society 73 rd EAS congress.

Supplement, Salzdurg, Austria, July 7-10, 2002. -049- P. 75.

7. Биленко М.В., Хильченко А.В., Шмитько Н.А. Свободно-радикальный механизм участия макрофагов (МФ) в окислении липопротеинов низкой плотности (ЛНП) в условиях ишемии (И) и реперфузии (Р) сосудистой стенки;

защитный эффект антиоксидантов (АО). // Материалы 5-го Конгресса "Современные проблемы аллергологии, иммунологии и иммунофармакологии", Москва,12-14 ноября, 2002 Т.2.-C.21.

8. Биленко М.В., Хильченко А.В. Участие неактивированных, предактивированных и активированных макрофагов (МФ) в окислении ЛНП;

роль антиоксидантов (АО) в профилактике и лечение атеросклероза. // Материалы международной конференции «Активные формы кислорода, оксид азота, антиоксиданты и здоровье человека».

Смоленск, 22-25 сентября, 2003.- с. 55;

9. Биленко М.В., Хильченко А.В., Шмитько Н.А. Способность низких доз ФНО предактивировать и активировать макрофаги, повышая их способность к продукции активных форм кислорода и окислению липопротеинов низкой плотности. // Бюл.Экс.Биол.Мед.-2003.- Т.135, №4. - с. 410-413.

10. Биленко М.В., Хильченко А.В., Коновалова Г.Г., Ланкин В.З. Влияние антиоксиданта пробукола на клеточно-опосредованное окисление липопротеидов низкой плотности in vitro и in vivo. // Бюл.Экс.Биол.Мед.- 2003.- Т.136, №8. - с. 142 145.

11. M. V. Bilenko, A. V. Khilchenko. The role of TNF- – and ischaemia – induced priming and activation of macrophages in their ability to oxidatively modify LDL. // Abstract. Meeting ISHR, Dresden, Germany, 2004.- J.Mol.Cell Cardiol.-2004.- 36(5). - p. 715-716.

12. Bilenko M.V., Khilchenko A.V., Nikitina N.A. The ability ofr macrophages from the blood of patients with ischemic heat diseise and healthy donors for LDL oxidation and uptake. // Abstract. XVIII World Congress of ISHR, Brisbane, Australia, 2004- J.Mol.Cell Cardiol.- 2004.- 37(1), B105. - p. 242-243.

13. Биленко М.В., Хильченко А.В., Никитина Н.А. Активация макрофагов в крови больных ишемической болезнью сердца (ИБС) и их способность более активно окислять и поглощать липопротеины низкой плотности (ЛНП), по сравнению с макрофагами из крови здоровых доноров. //Материалы конференции «Дизрегуляционная патология органов и систем, Москва, 9– 12 октября, 2004.-с.135.

14. Биленко М.В., Хильченко А.В., Павлова С.А. Применение антиоксидантов и антигипоксантов для снижения окисления ЛНП под влиянием макрофагов и эндотелиальных клеток в условиях ишемии и реперфузии сосудистой стенки. // Биомедицинская Химия.- 2004.- т.49 № 6. - с. 554-565.



 




 
2013 www.netess.ru - «Бесплатная библиотека авторефератов кандидатских и докторских диссертаций»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.